Svar:

Mättnadskinetik skall illustreras med en graf som visar en hyperbol kurva som når ett $V_{\mathrm{max}}$ (se fig 5.12 i CHF upplaga 4). På X-axeln skall det framgå att storheten är substratkoncentration och lämplig enhet såsom mM skall anges. Y-axeln skall visa att storheten är hastigheten v. Halva $V_{\mathrm{max}}$ skall i diagrammet illustreras och översättas numeriskt till $K_{\mathrm{m}}$ (MM-konstanten), som ofta är ett mått på ett enzyms affinitet till ett substrat.

[Att fullständigt kunna redovisa MM-ekvationen är överkurs.

V_{\mathrm{max}} \times [S] V = \frac{V_{\mathrm{max}}}{K_{\mathrm{m}} + [S]}

v – momentan hastighet, uttrycks oftast i mol bildad produkt / tidsenhet

$V_{\mathrm{max}}$ – maximala hastigheten som ett enzym kan arbeta vid under rådande omständigheter, uttrycks oftast i mol bildad produkt / tidsenhet

[S] – substratkoncentrationen, uttrycks oftast i Molar (mM)

$K_{\mathrm{m}}$ – Michaelis konstant som är en kombination av hastighetskonstanter, kan sägas vara ett mått på affiniteten för ett substrat till resp. enzym. Uttrycks i Molar (mM).

Vid $V_{\mathrm{max}}$ / 2 är [S] lika med $K_{\mathrm{m}}$ (erhålls ur MM-ekvationen och används för att bestämma $K_{\mathrm{m}}$ numeriskt). Dock löses idag alla parametrar med icke-linjär regressionsanalys.

Vid en fördubbling av enzymkoncentrationen ökar normalt hastigheten beroende på vilket intervall ökningen ligger inom. Vid låga substratkoncentrationer sker nästan en fördubbling av hastigheten, men då $V_{\mathrm{max}}$ redan uppnåtts sker ingen ökning av hastigheten (enzymet är mättat av substrat).]

De fyra funktionella enheterna som kan identifieras i det aktiva centrat hos ett serinproteas är: 1) ospecifika bindningsställe som deltar i bindningen av proteinkedjan, 2) specificitetsficka som bidrar med ytterligare bindning och identifierar rätt protein (skapar specificitet), 3) katalytisk triad (Ser, His, Asp) där det är Ser som utför den klyvande nukleofila attacken på peptidbindningen, 4) oxi-anjonficka, som stabiliserar och binder det instabila övergångsstadiet, d.v.s. den del av aktiva centrat som bidrar till att sänka aktiveringsenergin.